• شماره مدرك
    21300
  • شماره راهنما
    18233
  • پديد آورنده

    قيومي محمدي، مهرناز

  • عنوان

    به‌كارگيري روش تغيير pH و اصلاح پروتئين-پروتئين براي ايجاد بافت در مخلوط ايزوله پروتئين سويا و گلوتن

  • مقطع تحصيلي
    كارشناسي ارشد
  • گرايش تحصيلي
    فناوري مواد غذايي
  • محل تحصيل
    اصفهان : دانشگاه صنعتي اصفهان
  • سال دفاع
    1405
  • صفحه شمار
    سيزده، 90ص : مصور، جدول، نمودار
  • توصيفگر ها

    ايزوله پروتئين سويا , گلوتن , تغيير pH , خواص عملكرد , رئولوژي

  • تاريخ ورود اطلاعات
    1405/07/18
  • كتابنامه
    كتابنامه
  • رشته تحصيلي
    علوم و صنايع غذايي
  • دانشكده
    مهندسي كشاورزي
  • تاريخ ويرايش اطلاعات
    1405/07/29
  • كد ايرانداك
    23223840
  • چكيده فارسي
    در حال حاضر، تحقيقات زيادي بر توسعه غذاهاي آينده كه مي‌توانند جايگزين گوشت معمولي شوند، متمركز شده است. شبه‌‌گوشت به‌عنوان جايگزين‌هاي احتمالي گوشت حيواني توجه زيادي را به خود جلب كرده‌اند. هدف از مطالعه حاضر بررسي امكان ايجاد بافت با اصلاح شيميايي تغيير pH به سمت قليايي شديد در دو سطح 10 و 12 بر روي نسبت‌هاي مختلف 0:100، 5:95 و 10:90 ايزوله پروتئين سويا (SPI) و گلوتن (G) بود. بدين منظور، غلظت20 درصد ايزوله پروتئين سويا با استفاده از بافر فسفات (7= pH) تهيه، و پس مخلوط‌هاي 90:10 و 95:5 از گلوتن و ايزوله سويا آماده‌سازي شد. در نهايت، مقدار دقيقي از محلول NaOH با غلظت 1 مولار به نمونه‌ها افزوده گرديد تا pH نهايي 10 و 12 حاصل گردد. اثرات ناشي از تغييرات pH و نسبت‌هاي ايزوله پروتئين سويا/گلوتن توسط آزمون‌هاي الگوي الكتروفورز، طيف‌سنجي مادون قرمز، ارزيابي ميزان دي تيروزين، آبگريزي سطحي، حلاليت، گروه‌‌هاي سولفيدريل آزاد، ظرفيت نگهداري آب، محتواي رطوبت آزاد، رنگ، خواص امولسيون، خواص كف، ريزساختار، بافت‌سنجي و رئولوژي ارزيابي گرديد. نتايج نشان داد كه تغييرات pH و و نسبت‌هاي ايزوله پروتئين سويا/گلوتن منجر به تغيير پروفايل وزن مولكولي در الگوي الكتروفورز شد كه مبين برهمكنش‌هاي مولكولي بين دو پروتئين بود. ارتعاش مولكول‌هاي پروتئين در طيف‌سنجي مادون قرمز، تغيير ساختار ثانويه پروتئين را تائيد كرد. يافته‌هاي به‌دست آمده از اندازه گيري ميزان دي تيروزين، برهمكنش بين دو پروتئين، تغيير ساختار سوم پروتئين و افزايش مهاجرت اسيدهاي آمينه ‌تيروزين به سمت محيط قطبي را نشان داد. افزايش pH و افزايش نسبت گلوتن در ژل‌هاي تهيه شده باعث افزايش آبگريزي سطحي، ظرفيت نگهداري آب، فعاليت امولسيون‌كنندگي، پايداري امولسيون، پايداري كف و كاهش ميزان رطوبت آزاد و روشنايي (L*) همه نمونه‌ها شد. از سويي ديگر، افزايش pH و كاهش نسبت گلوتن منجر به افزايش حلاليت، ظرفيت كف‌كنندگي و گروه‌هاي سولفيدريل آزاد گرديد. تصاوير ميكروسكوپ الكتروني روبشي، ساختار متخلخل ژل‌هاي ايزوله پروتئين سويا را نشان داد در صورتي كه افزودن گلوتن به سيستم باعث ايجاد ساختار فيبري محسوسي گرديد. نتايج پروفايل بافتي اثبات كرد كه افزايش pH و نسبت گلوتن، اثر هم‌افزايي داشته و منجر به تشكيل شبكه ژل قوي‌تري شده و در نهايت خواص ژل تركيبي ايزوله پروتئين سويا/گلوتن را بهبود بخشيده است. نمودارهاي مدول ويسكوالاستيك در برابر فركانس و نيز تانژانت اتلاف در برابر كرنش بيانگر تشكيل يك ساختار شبكه سه‌بعدي پيوسته و و رفتار الاستيك شبه جامد بود. به‌طور كلي، نتايج مبين اين بود كه استفاده از اصلاح شيميايي تغيير pH به سمت محيط قليايي شديد در نمونه پروتئيني تركيبي ايزوله پروتئين سويا/گلوتن با نسبت 10:90 مي‌تواند به‌عنوان يك رويكرد راهبردي براي محصولات شبه‌گوشت درنظر گرفته شود.
  • چكيده انگليسي
    Current agrifood research is intensely focused on developing next-generation food products to replace conventional meat. Plant-based meat analogues (PBMA) have garnered significant interest as viable substitutes for animal protein. This study investigated the feasibility of texture formation (texturization) in a blend of Soy Protein Isolate (SPI) an‎d Wheat Gluten (G) through chemical modification by adjusting the pH to a highly alkaline environment (pH 10 an‎d 12). The investigation was carried out across three distinct SPI:G ratios (100:0, 95:5, an‎d 90:10). The impact of varying pH levels an‎d SPI/G ratios on the protein system was comprehensively assessed using a suite of analytical techniques, including electrophoretic mobility profiles, Fourier-Transform Infrared (FT-IR) spectroscopy, intrinsic fluorescence spectroscopy, surface hydro‎phobicity (H0), solubility index, free sulfhydryl (SH) content, water holding capacity (WHC), free moisture content, color analysis, emulsifying/foaming characteristics, microstructural analysis, texturometry, an‎d rheology. Results demonstrated that pH adjustment an‎d changes in the SPI/G ratio significantly altered the electrophoretic molecular weight profile, confirming inter-protein molecular interactions. FT-IR spectroscopy corroborated these findings by revealing a marked change in the protein secondary structure. Intrinsic fluorescence data further indicated tertiary structure perturbation an‎d enhanced dityrosine residue migration toward the polar phase, signifying protein unfolding an‎d cross-linking. Elevating the pH an‎d increasing the G ratio in the resulting gels led to notable improvements in H0, WHC, emulsifying activity index (EAI), emulsion stability index (ESI), an‎d foam stability, concurrently causing a reduction in free moisture an‎d lightness (L∗). Conversely, the combination of increased pH an‎d a lower G ratio enhanced the solubility of the protein matrix, foaming capacity, an‎d SH content. Scanning Electron Microscopy (SEM) images revealed the inherent porous structure of pure SPI gels, which transformed into a noticeably fibrous an‎d continuous structure upon the incorporation of G. Textural Profile Analysis (TPA) confirmed a synergistic effect between increased pH an‎d G content, leading to the development of a robust gel network an‎d ultimately enhancing the mechanical properties of the SPI/G composite gel. Dynamic rheological measurements (viscoelastic modulus vs. frequency an‎d tanδ vs. strain) substantiated the formation of a continuous three-dimensional network structure exhibiting typical elastic quasi-solid behavior. In conclusion, the findings strongly support that chemical modification via strong alkaline pH treatment applied to the SPI/G composite (10:90 ratio) represents a strategic an‎d promising approach for the development of highly texturized, plant-based meat analogues.
  • استاد راهنما
    نفيسه سلطاني زاده
  • استاد داور
    اسماعيل مهريار , حسين رضوي زادگان جهرمي